Aufgabe 2: (Aminosäuren)

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1 Aufgabe 2: (Aminosäuren) Aufgabenstellung Die 20 Aminosäuren (voller Name, 1- und 3-Buchstaben-Code) sollen identifiziert und mit RasMol grafisch dargestellt werden. Dann sollen die AS sinnvoll nach ihren Eigenschaften gruppiert werden und weiterhin folgende Fragen bearbeitet werden: - Welche ist die größte/kleinste Aminosäure? - Welche sind die geladenen AS, welches die unpolaren? - Weitere Eigenschaften nach denen man eine Klassifizierung durchführen kann? - Es sind alles L-Aminosäuren, alle bis auf eine welche ist das und warum? Ergebnisse Datei Aminosäure Dreibuchstabencode Einbuchstabencode Bild 1. Cystein Cys C 2. Aspartat Asp D 3. Arginin Arg R

2 Datei Aminosäure Dreibuchstabencode Einbuchstabencode Bild 4. Lysin Lys K 5. Glycin Gly G 6. Glutamin Gln Q 7. Asparagin Asn N 8. Phenylalanin Phe F 9. Prolin Pro P

3 Datei Aminosäure Dreibuchstabencode Einbuchstabencode Bild 10. Tyrosin Tyr Y 11. Serin Ser S 12. Glutamat Glu E 13. Isoleucin Ile I 14. Tryptophan Trp W 15. Methionin Met M

4 Datei Aminosäure Dreibuchstabencode Einbuchstabencode Bild 16. Leucin Leu L 17. Alanin Ala A 18. Histidin His H 19 Threonin Thr T 20. Valin Val V Tabelle 2.1: Zuordnung der Aminosäuren Rot = geladene Aminosäuren, Blau = unpolare, Grün = polare, Abbildung der AS in cpk Farben

5 Diskussion Die pdb-dateien wurden anhand der Seitenketten den 20 proteinogenen Aminosäuren zugeordnet. Dabei wurden die Moleküle in cpk-farben angefärbt, sodass die verschiedenen Atome leicht zu unterscheiden waren. Neben der Identifizierung der 20 Aminosäuren wurde auch weiteren Fragestellungen nachgegangen, so wurde z.b. auch die Größe der verschiedenen Seitenketten berücksichtigt. Dabei ist uns aufgefallen, dass Tryptophan die größte und Glycin die kleinste Aminosäure darstellt. Außerdem wurde herausgearbeitet, dass es sich bei allen vorgegebenen Aminosäuren um L-Aminosäuren handelt. Eine Ausnahme stellt Glycin dar, da es kein chirales Cα-Atom besitzt: Glycin hat ein H-Atom als Rest und somit 2 gleiche Reste am Cα-Atom. Ein chirales C-Atom benötigt jedoch vier verschiedene Reste. In der obigen Tabelle wurden die Aminosäuren schon nach folgenden Eigenschaften eingeteilt: unpolar, polar, geladen. Dies ist eine gängige Einteilung, die man in vielen Biochemie-Büchern wieder findet. Die Aminosäuren könnten jedoch auch nach weiteren Eigenschaften klassifiziert werden, wie z.b.: aromatisch / nicht aromatisch zu den aromatischen Aminosäuren gehörten Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan. Aromatische Aminosäuren absorbieren Licht im UV-Bereich und finden deshalb häufig bei der Konzentrationsbestimmung von Proteinen Verwendung. aliphatisch / nicht aliphatisch zu den aliphatischen Aminosäuren gehören Alanin, Leucin, Isoleucin und Valin. mit Heteroatom /ohne Heteroatom zu den Aminosäuren, die ein Heteroatom besitzen gehören Methionin, Cystein, Tryptophan, Asparagin, Glutamin, Arginin, Lysin und Histidin. Schwefelhaltig / nicht schwefelhaltig. bei den schwefelhaltigen Amisäuren handelt es sich entweder um Methionin oder Cystein. Methionin ist relativ unreaktiv, während Cystein mit seiner endständigen SH-Gruppe sehr reaktiv ist. sauer / basisch Saure Aminosäuren sind Glutamat oder Aspartat, während Arginin, Lysin und Histidin basische Aminosäuren darstellen. hydrophob /hydrophil mit Ringsystem / ohne Ringsystem

6 Diese weiteren Klassifizierungen sind größtenteils in der folgenden Abbildung graphisch dargestellt: Abb. 2.1: Klassifizierung der 20 Aminosäuren Welche Klassifizierung am geeignetsten ist, lässt sich nicht pauschal bestimmen. Hierbei muss auch immer die gegenwärtige Fragestellung berücksichtigt werden. So ist es möglich, dass es bei einer Fragestellung sinnvoll erscheint, die Aminosäuren nach ihrer Hydrophobizität bzw. Polarität einzuteilen während bei einer anderen Fragestellung die Einteilung nach aromatischen bzw. nicht-aromatischen Aminosäuren am aussagekräftigsten ist.